一、重链与轻链chain,H链
1、重链(heavychain,H链)
重链大小约为轻链的2倍,含450~550个氨基酸残基,分子量约为55或75kD。根据H链抗原性的差异可将其分为5类:μ链、γ链、α链、δ链和ε链,不同H链与L链(κ链和ε不同H链与L或λ链)组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽,μ和ε链含有5个环肽。
2、轻链(lightchain,L链)
约210个轻链(lightL链):约210个氨基酸,分为κ和λ两种,据此Ig分κ和λ两型。
二、可变区和恒定区
1、可变区(variableregion,v区):位于Ig分子的N端、轻链1/2和重链1/4或1/5处;其氨基酸序列随Ig针对的抗原特异性变化而变化,是抗体与抗原特异性结合的部位。V区可进一步分为超变区(或者互补决定区)和骨架区。
2、超变区(hypervariableregion,HVR):在VL和VH中,某些特定位置的氨基酸残基的排列顺序高度可变,此为HVR。轻、重链各有3HVR。超变区乃抗体与抗原表位(AD)特异性(互补)结合的位置,又称为互补决定区(complementarity-determiningregion,CDR)。
3、骨架区(frameworkregion,FR):V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守,此为FR。VH和VL各有4个FR。
4、恒定区(constantregion,C区):位于Ig分子的C端、轻链1/2和重链3/4或4/5处。其氨基酸的组成或排列顺序不随Ig针对的抗原特异性的改变而改变。是Ig介导多种生物学功能的部位。
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